Пероксидазы класса III являются распространенными в разных группах организмов ферментами, участвуют в биосинтезе лигнина, защите растений от патогенов и абиотических стрессоров. Пероксидазы имеют множество изоформ, роль которых в клеточных процессах не всегда ясна. В работе проанализированы аминокислотные последовательности референсных пероксидаз с известными функциями и пероксидаз Arabidopsis thaliana L., функции которых неясны, выдвинуто предположение о роли последних в биосинтезе лигнина. Проведен биоинформатический анализ информации о структурно-функциональной организации пероксидаз из открытых интернет-источников. Было выбрано семь референсных пероксидаз из травянистых и древесных растений четырех видов (Zinnia sp., Armoracia rusticana P.G. Gaertn., Lycopersicon esculentum L. и Populus alba L.), для которых показано их участие в лигнификации клеточной стенки. С помощью сервиса BLAST были отобраны 24 аминокислотные последовательности гомологичных пероксидаз из A. thaliana. Для каждого фермента рассчитаны молекулярная масса и изоэлектрическая точка. Построены множественные выравнивания аминокислотных последовательностей и проведен филогенетический анализ. Для семи пероксидаз A. thaliana выявлены сайты связывания с субстратом (синаповый, пара-кумаровый и конифериловый спирты), их принадлежность к группам S- или G-пероксидаз. Проанализированы аминокислотные замены в первичной структуре белка. Пероксидазы A. thaliana кластеризуются с референсными пероксидазами и образуют шесть групп на филогенетическом дереве, три из которых образованы исключительно пероксидазами A. thaliana. Пероксидазы, объединенные в общий кластер, характеризуются близким значением молекулярной массы и величиной изоэлектрической точки, имеют общую локализацию экспрессии и выполняют схожие функции. Таким образом, использование биоинформатических методов, анализ литературы и материалов в базах данных позволили предположить не известные ранее функции для некоторых пероксидаз A. thaliana, относящихся к классу III. Показано, что пероксидаза AtPrx39 обладает сродством к окислению синапового спирта; AtPrx54 - к окислению пара-кумарового и кониферилового спиртов, и, предположительно, они могут участвовать в биосинтезе лигнина.
